Презентация на тему ПЕПТИДЫ и Белки

Описание презентации по отдельным слайдам:

• 

  1 слайд

  1
  № 16. ПЕПТИДЫ и Белки
  Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (Loretto Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo )
  

• 

  2 слайд

  2
  Пептиды
  Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью
  

• 

  3 слайд

  3
  (греч. Πεπτος, peptós — сваренный, переваренный, питательный).
  Термин «пептиды» был предложен известным химиком Эмилем Фишером. Слово образовано из первых четырёх букв названия пептоны (продукты расщепления белков пепсином) и конечных букв названия углеводов полисахариды.
  ФИШЕР (Fischer), Эмиль
  9 октября 1852 г. – 15 июля 1919 г.
  Нобелевская премия по химии, 1902 г.
  Пептиды
  

• 

  4 слайд

  4
  Классификация пептидов.
  
  В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетра-, пента- и тому подобные пептиды;
  
  пептиды с молекулярной массой не более
  10 000 у.е., (т.е. содержащие
  не более 50-60 аминокислотных остатков) называют олигопептидами,
  
  а с молекулярной массой, большей 10 000 у.е. полипептидами или белками.
  

• 

  5 слайд

  5
  Пептиды, названия
  NGF
  

• 

  6 слайд

  6
  Электронное строение
  амидной (пептидной) связи:
  
  
  р--сопряженная система
  

• 

  7 слайд

  7
  ЭЛЕКТРОННОЕ И ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ
  ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ.
  р--сопряженная система
  барьер вращения
  Составляет
  63-84 кДж/моль
  (С=О 0,121 нм)
  α
  α
  транс- положение
  С-О 0,143 нм
  C=N 0,127нм
  

• 

  8 слайд

  8
  Взаимное положение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи
  α
  α
  α
  R
  R*
  R**
  1080
  

• 

  9 слайд

  9
  Основные функции пептидов:
  регуляторная (рилизинг-факторы или либерины, нейромедиаторы);
  гормональная (окситоцин, вазопрессин, брадикинин, гастрин и др.);
  антибиотическая (грамицидин А, В, С, S; актиномицин D и др.);
  антиоксидантная (глутатион и др.);
  регуляторы митоза (факторы роста);
  функция витаминов (фолиевая кислота);
  пептидные алкалоиды (эрготамин и др.);
  токсическая (фаллоидин, аманитин и др.).
  

• 

  10 слайд

  10
  ОТДЕЛЬНЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ ПЕПТИДОВ
  

• 

  11 слайд

  11
  Выполняет функцию протектора белков
  

• 

  12 слайд

  12
  Тафтсин
  Селанк — (Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, лекарственный препарат, обладающий наиболее выра­женной анксиолитической активностью (противотревожным действием).
  

• 

  13 слайд

  13
  Селанк – первый в мире пептидный анксиолитик с уникальным сочетанием психотропной активности: антидепрессивной, антиастенической и ноотропной
  «Селанк можно применять и здоровым людям. Я, кстати, считаю, что это даже нужно. Ведь нервозность общества из-за урбанизации только возрастает»- Академик РАН Н. Ф. Мясоедов
  

• 

  14 слайд

  14
  Нейропептиды (опиатные пептиды). пептиды, содержащиеся в головном мозге.
  1975 г.
  TyrGlyGlyPheMet метионин-энкефалин
  
  TyrGlyGlyPheLeu лейцин-энкефалин
  
  Эти пептиды оказывают обезболивающее действие и используются как лекарственные средства.
  контролируют деятельность эндокринных желез в организме человека
  - влияют на эмоциональное состояние
  (Любовь, творчество, слава, власть)
  

• 

  15 слайд

  15
  Вазопрессин (от лат. vas – cocyд и presso – давлю), гормон, выделяемый задней долей гипофиза,вызывает сужение сосудов (действуя на гладкие мышцы их стенок) и повышение кровяного давления (прессорный эффект), а также поддерживает на должном уровне обратное всасывание воды в прямых канальцах почек, то есть уменьшает количество выделяющейся мочи (антидиуретический эффект).
  3
  8
  

• 

  16 слайд

  16
  Окситоцин (1954) вызывает сокращение гладких мышц матки и в меньшей степени — мышц мочевого пузыря и кишечника, стимулирует отделение молока молочными железами.
  воздействие на психоэмоциональную сферу мужчин
  

• 

  17 слайд

  17
  Даларгин
  
  - синтетический аналог энкефалинов,биологически активных веществ из класса эндогенных опиоидных пептидов, оказывающих влияние практически на все функции органов пищеварительного тракта.
  Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Leu-Arg
  

• 

  18 слайд

  18
  Применяется Даларгин при обострении язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, ускоряет заживление язвы; панкреатите, панкреанекрозе. а так же при нарушениях психического состояния при алкоголизме
  

• 

  19 слайд

  19
  Семакс.
  гептапептид метионил-глутамил-гистидил-фенилаланил-пролил-глицил-пролин, MetGluHisPheProGlyPro , — лекарственное средство, оказывающее ноотропное и нейропротективное действие
  

• 

  20 слайд

  20
  Пептид АКТГ4-10 («Семакс») обладает нейроспецифическим эффектом в отношении ЦНС, влияет на процессы, связанные с формированием памяти и обучением, обладающий ноотропным, нейрометаболическим, нейропротективным, противоишемическим, антигипоксическим, антиоксидантным действием.
  Препарат усиливает внимание при обучении и анализе информации, улучшает консолидацию памятного следа, улучшает адаптацию организма к гипоксии, церебральной ишемии, наркозу и другим повреждающим воздействиям. Препарат практически не токсичен при однократном и длительном введении.
  
  

• 

  21 слайд

  21
  Инсулин (от лат. insula — остров)
  — гормон, ответственный за контроль метаболизма углеводов, жиров и белков, вырабатывается
  -клетками поджелудочной железы.
  С недостатком инсулина в организме связаны серьезные нарушения углеводного обмена (сахарный диабет).
  
  

• 

  22 слайд

  22
  Цепь А содержит 21, а цепь Б — 30 аминокислотных остатков. Инсулин применяется для лечения сахарного диабета.
  
  Инсулин
  

• 

  23 слайд

  23
  шесть молекул инсулина ассоциированы в гексамер (видны три симметричные оси). Молекулы удерживают вместе остатки гистидина, связанные ионами цинка. Введенный инсулин находится под кожей в виде гексамера, постепенно распадаясь на биологически активные мономеры, поступающие в кровоток.
  NPH-инсулины Длительного действия
  16-18 час.
  «Изофан»
  

• 

  24 слайд

  24
  Биолан
  комплекс веществ пептидной группы, природных нейропротекторных аминокислот и пептидов, оптимально сбалансированных и необходимых для нормального и стабильного функционирования нервной системы и организма человека.
  - TrpAlaGlyGlyAspAlaSerGlyGlu -
  Delta sleep inducng peptide, DSIP
  -βAlaHis - карнозин
  - Gly - глицин
  

• 

  25 слайд

  25
  при стрессе и заболеваниях нервной системы;
  при хронической усталости, депрессии, раздражительности, бессоннице;
  в экстремальных ситуациях;
  для повышения физической и умственной работоспособности;
  для улучшения памяти, концентрации внимания, способности к обучению;
  для укрепления иммунной системы, повышения сопротивляемости организма;
  для ускорения выздоровления после заболеваний;
  для повышения адаптационных возможностей организма;
  для защиты от стрессов сердечно-сосудистой, дыхательной и эндокринной систем;
  для уменьшения побочных явлений химио- и радиотерапии при лечении онкологических заболеваний;
  при лечении алкоголизма и наркомании, при отвыкании от курения;
  для защиты организма от воздействия экологических загрязнений.
  
  

• 

  26 слайд

  Принципиальная схема синтеза пептида
  26
  

• 

  27 слайд

  27
  ИСКУССТВЕННЫЙ СИНТЕЗ ПЕПТИДОВ
  Схема синтеза дипептида аланил-валина:
  Первый компонент – N-концевая аминокислота аланин
  
  I. Защита группы –NH2
  Z Ala OH
  ZCl
  Ala
  2 экв. 1N NaoH
  

• 

  28 слайд

  28
  II. Активация группы –СООН
  этилхлорформиат
  Z Ala OH
  Z Ala OC(O)OC2H5
  1N NaoH
  смешанный ангидрид
  

• 

  29 слайд

  29
  Второй компонент
  – С-концевая аминокислота валин
  
  III. Защита группы –СООН
  Val
  Val OEt
  1 экв.1N NaOH
  

• 

  30 слайд

  30
  IV. Образование амидной связи
  Z Ala OC(O)OC2H5
  O
  Val OEt
  Z Ala Val OEt
  

• 

  31 слайд

  31
  Z Ala Val OEt
  ZAla Val OH
  H Ala Val OH
  

• 

  32 слайд

  32
  Схема твердофазного синтеза полипептидов:
  

• 

  33 слайд

  33
  Схема твёрдофазного синтеза полипептидов
  
  Первый компонент – прикрепление к носителю
  

• 

  34 слайд

  34
  Второй компонент (и дальнейшее наращивание цепи)
  Снятие с носителя
  

• 

  35 слайд

  35
  
  
  Функции белков
  

• 

  36 слайд

  36
  Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки.
  Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).
  Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение.
  Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
  Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
  Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
  Рецепторная – реакция на внешний раздражитель
  Функции белков
  

• 

  37 слайд

  37
  Степень организации белковых молекул
  

• 

  38 слайд

  Первичная структура пептидов и белков.
  38
  Аминокислотный состав пептидов и белков - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот.
  Первичная структура пептидов и белков –
  это аминокислотная последовательность,
  т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков.
  

• 

  39 слайд

  39
  Белки в медицине.
  Серповидноклеточная анемия – наследственная болезнь, распространённая в Африке. У людей с этим заболеванием эритроциты имеют форму не двояковогнутой линзы, а неправильного полумесяца. Их прохождение по капиллярам затруднено, они хрупкие и плохо выполняют функцию транспорта кислорода.
  Болезнь связана с одной-единственной аминокислотной заменой в белке гемоглобине – в шестой с конца позиции остаток отрицательно заряженной глутаминовой кислоты заменён на остаток неполярного валина. В результате молекулы гемоглобина слипаются в цепочки.
  6
  

• 

  40 слайд

  40
  
  
  Вторичная структура белков
  Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
  

• 

  41 слайд

  41
  Лайнус Карл
  Полинг
  
  1901—1994
  выдающийся американский химик и физик, общественный деятель.
  Нобелевская премия по химии (1954), Нобелевская премия Мира (1962)
  

• 

  42 слайд

  42
  a-спираль молекулы белка
  

• 

  43 слайд

  43
  Водородные связи
  остаток АК образует водородную связь
  с четвёртым по цепи остатком АК; в образующемся цикле 13 атомов
  a-спираль
  

• 

  44 слайд

  44
  -Структура
  (анти) параллельный -складчатый слой (лист)
  «меха аккордеона»
  Межцепочечные
  Н-связи
  

• 

  45 слайд

  45
  

• 

  46 слайд

  46
  b-структура белка
  

• 

  47 слайд

  47
  
  
  Вторичная структура белков
  А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
  Б – условное изображение b-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
  
  

• 

  48 слайд

  48
  остатки пролина и глицина и стабилизируется межцепочечными водородными связями.
  -Поворот
  

• 

  49 слайд

  49
  Домены – глобулярные области в пределах одной белковой молекулы
  Домены соединены шарнирным участком
  
  Доменная структура NAD+-зависимой дегидрогеназы
  Начиная с молекулярной массы примерно 14 — 16 кДа прослеживается тенденция к формированию белковой молекулы из двух ( и более) в той или иной мере независимо образованных глобул, каждая из которых имеет свое гидрофобное ядро. Такие глобулы — домены — формируются различными отрезками одной и той же полипептидной цепи.
  

• 

  50 слайд

  50
  Полипептидная цепь, включающая элементы той или иной вторичной структуры, способна вся целиком укладываться определенным образом в пространстве, т.е. приобретает третичную структуру. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы -аминокислотных остатков, находящиеся в линейной полипептидной цепи на значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счет изгибов цепи
  

• 

  51 слайд

  51
  молекула приобретает форму компактного клубка – глобулярные белки
  (globules, лат. шарик, эллипсоид вращения),
  мало Н-связей, растворимы в воде.
  Нитевидная форма – фибриллярные белки, (fibra, лат. волоконце), много межцепочечных Н-связей, нерастворимы в воде .
  Третичная структура
  Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве
  

• 

  52 слайд

  52
  

• 

  53 слайд

  53
  
  
  Глобулярные белки
  ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
  Третичная структура
  содержит α-спирали,
  соединенные
  одиночными цепями
  

• 

  54 слайд

  54
  
  
  
  РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ третичной СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА.
  А– структурная формула в пространственном изображении.
  Б – структура в виде объемной модели.
  В – третичная структура молекулы.
  Г – сочетание вариантов А и В.
  Д – упрощенное изображение третичной структуры.
  Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
  Растительный белок Крамбин из Crambe Abyssinica, имеющий всего 46 аминокислотных остатков
  

• 

  55 слайд

  55
  
  
  Фибриллярные белки
  ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
  содержат большое количество остатков глицина, аланина и серина
  (каждый второй аминокислотный остаток – глицин); остатки цистеина
  отсутствуют
  

• 

  56 слайд

  56
  
  
  
  НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как
  a-спирали, так и b-структуры.
  Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность.
  

• 

  57 слайд

  57
  Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из 3 α-цепей (тропоколлаген). Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка -Gly-Pro-HyPro-
  Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.
  Троично-спиральная модель
  

• 

  58 слайд

  58
  от греч. lýsis — растворение, распад и zýme — закваска) мурамидаза, фермент класса гидролаз разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (Лизис).
  Структура лизоцима (мурамидазы).
  Трёхмерная структура лизоцима
  

• 

  59 слайд

  59
  Сериновая протеаза - трипсин
  Родопсин
  фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот
  основной
  зрительный пигмент
  

• 

  60 слайд

  60
  ацилтрансфераза пиктатлиаза С
  Ацилтрансфераза— фермент, тип трансферазы, переносящей ацильную группу на молекулу субстрата.
  

• 

  61 слайд

  61
  У бактерий имеются трансмембранные каналообразующие белки, так называемые порины. Эти белки - тримеры образуют поры, заполненные водой и проницаемые для молекул с молекулярной массой до 600 Да
  Порины - трансмембранные белки, представляющие собой гидрофильные поры в липофильной мембране
  

• 

  62 слайд

  62
  Этот белок может существовать в двух конформациях – “здоровой” PrPC, которую можно обнаружить в здоровых клетках и “патологической” – PrPSc, которая является прионом. Для PrPC формы характерно преобладание α- спиралей, а для PrPSc – наличие β-складчатых слоёв.
  Прионы
  – это инфекционный агент, который представляет собой аномальную модификацию белка мембран нервных клеток под названием PrP (прионный белок), которая катализирует превращение нормальных молекул PrP в себе подобные.
  

• 

  63 слайд

  63
  Губчатые энцефалопатии
  * Синдром Крейцфельда-Якоба
  * синдром Герсманна–Штройслера–Шейнкера
  * хроническая семейная бессонница,
  * болезнь куру (связана с ритуальным каннибализмом народности Форе в восточной части Новой Гвинеи)
  
  * скрепи
  дегенеративное изменение мозга под воздействием
  инфекции или аномальных белков - ПРИОНОВ
  * коровье бешенство
  Лечения прионных инфекций не существует.
  

• 

  64 слайд

  64
  Проявляется болезнь медленно прогрессирующими нарушениями памяти и мыслительных функций (деменцией), которые в итоге приводят к смерти.
  Образование прионов может произойти спонтанно, быть результатом наследуемой мутации соответствующего гена или возникнуть при попадании прионов извне – при нейрохирургических манипуляциях, каннибализме и употреблении в пищу мозга больных животных.
  
  В результате перерождения ткань мозга повреждается с образованием
  множества небольших полостей, из-за чего мозговое вещество больных
  напоминает губку.
  

• 

  65 слайд

  65
  Фолдинг – спонтанное сворачивание белковой цепи с образованием уникальной нативной третичной структуры.
  белки-шапероны
  

• 

  66 слайд

  66
  Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера). Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры комплементарны и связываются в единую надмолекулярную структуру нековалентными связями. Самостоятельный протомер чаще всего не обладает биологической активностью.
  

• 

  67 слайд

  67
  
  
  Четвертичная структура белков
  ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
  Ферритин — глобулярный белковый комплекс, состоящий из 24 субъединиц и выполняющий роль основного внутриклеточного депо железа.
  

• 

  68 слайд

  68
  Пример четвертичной структуры - вирус табачной мозаики:
  2130 одинаковых молекул белка расположены вокруг РНК вируса
  Капсид вируса представляет собой спираль, состоящую из 130 витков с шагом спирали 23 Å. Спираль сформирована из 2130 идентичных молекул белка (мономеров), содержащих по 158 аминокислотных остатков.
  

• 

  69 слайд

  69
  Гемоглобин выполняет роль переносчика кислорода от лёгких к клеткам
  Четвертичная структура гемоглобина. Чёрные диски обозначают молекулы гема.
  тетрамер
  

• 

  70 слайд

  70
  Гемоглобин человека
  Схема связывания кислорода гемоглобином
  His93
  

• 

  71 слайд

  71
  

• 

  72 слайд

  72
  Гемоглобин человека
  Каждый эритроцит несёт в себе 280 млн. молекул гемоглобина
  

• 

  73 слайд

  73
  Строение белковой молекулы
  

• 

  74 слайд

  74
  
  
  Денатурация белков
  Денатурация белков —
  это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
  

• 

  75 слайд

  75
  Денатурированный белок теряет
  свои биологические свойства.
  

• 

  76 слайд

  76
  По данным Всемирной организации здравоохранения примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. тонн в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 граммов
  

• 

  77 слайд

  77
  Цветные реакции на белки
  1. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски.
  2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.
  

• 

  78 слайд

  78
  Спасибо!!!